Introduzione

Le proteine sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco. In genere, si tratta di molecole molto grandi (macromolecole), costituite da carbonio, azoto, ossigeno e idrogeno come struttura di base, ma possono contenere anche zolfo, fosforo e talvolta metalli, ad esempio: ferro, zinco, rame.

Le proteine sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina. Gli amminoacidi proteici sono 20; poiché l’organismo non è in grado di sintetizzarne alcuni (perciò detti essenziali), è necessario assumerli ogni giorno attraverso l'alimentazione.

Il codice genetico (DNA) contenuto nel nucleo delle cellule contiene le informazioni per indicare come debbano susseguirsi gli amminoacidi; delle speciali molecole chiamate RNA trasportano poi le informazioni contenute nel DNA al di fuori del nucleo dove avviene la produzione delle proteine (sintesi proteica).

Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate. La forma complessiva è importante tanto quanto la corretta sequenza dei singoli aminoacidi, per garantire il funzionamento di una proteina; perdendo la sua forma (ad esempio per effetto del calore), la proteina perde anche le sue funzioni.

Basta infatti un piccolo cambiamento, anche di un solo amminoacido o di perdita della struttura tridimensionale in una porzione minima della molecola per avere proteine differenti, talvolta anomale e causa di malattie.

L'importanza della funzione delle proteine nell'organismo è inclusa nel loro nome: una volta scoperte nella prima metà dell’ottocento furono chiamate così dal termine greco pròtos, che significa primo o che occupa la prima posizione.

Le proteine assolvono a funzioni importanti nel nostro organismo tra cui:

• plastica/strutturale o di sostegno (ad esempio il collagene che costituisce il tessuto connettivo o la cheratina delle unghie o dei peli)
• protettiva (come il fibrinogeno del sangue che ne permette la coagulazione o gli anticorpi che l'organismo produce per difendersi da batteri e virus)
• di trasporto (ad esempio l'emoglobina dei globuli rossi del sangue, che serve per fissare l'ossigeno dell’aria respirata e distribuirlo alle cellule per svolgere le loro funzioni metaboliche)
• di deposito (ad esempio la ferritina, proteina che cattura, perché non sia eliminato, tutto il ferro che la milza recupera dalla demolizione dei globuli rossi vecchi)
• contrattile (ad esempio l'actina e la miosina, che permettono ai muscoli di accorciarsi e allungarsi facendo il proprio lavoro)

Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori. Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo). Ciò permette un incastro perfetto, come una chiave nella sua serratura, che consente di trasformare il substrato in una sostanza diversa (o prodotto) che viene allontanata dall'enzima al termine della reazione.

Un esempio tipico di attività enzimatica è offerto dal processo di digestione: enzimi come le amilasi e le proteasi sono in grado di trasformare amido e proteine (che per le loro dimensioni non potrebbero essere assorbiti) ‘spezzettandoli’ in unità semplici (maltosio e amminoacidi) assorbibili dall'intestino.

L'enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole. Di solito, un enzima è specifico per una o più sostanze (specificità di substrato) ed è in grado di catalizzare solo una o un numero limitato di reazioni simili.

L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici). Un esempio tipico sono i gas nervini, che inibiscono un enzima, l'acetilcolinesterasi, che non rimuove più l’acetilcolina, una sostanza che permette la trasmissione degli impulsi dal sistema nervoso al muscolo. L'acetilcolina che così si accumula, determina uno stimolo nervoso continuo dei muscoli che da iniziali crampi porta in breve al collasso muscolare e alla morte.